あなたの知らない HEPES バッファーの 12 の用途

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Hepes は、生物学および生化学研究でよく使用される両性イオン性生物学的緩衝液です。 これは、1966 年に Norman E. Good によって記載された最初の Good 緩衝剤の 1 つです。Hepes は世界中の研究室で非常に人気のある緩衝剤ですが、実際には何に適しているのでしょうか?

私たちは、科学者が Hepes の特性とさまざまなバイオテクノロジー応用 (細胞培養、クロマトグラフィーなど) への適合性をよりよく理解できるように、有名な学術情報源から信頼できる情報を収集しました。 私たちの調査結果をチェックしてください!

 

Hepes の基本情報:

  • CAS 番号: 7365-45-9
  • 分子量: 238.3
  • 化学式: C8H18N2O4S
  • 有用なph範囲: 6.8 - 8.2
  • pKa (25℃): 7.45 - 7.65
  • 仕様・価格： Click here

 

Hepes は何に推奨されますか?

  1. 金属イオンを使用するほとんどの研究用1
  2. 金属イオンの研究におけるトリスおよびリン酸塩の優れた代替品として使用2
  3. 環境研究、分析研究、生物学研究用3
  4. 陽イオン交換クロマトグラフィー中の結合緩衝液および溶離液として4
  5. 植物研究における粉砕緩衝剤として5
  6. ゲル電気泳動のランニングバッファーとして6
  7. エレクトロポレーションにおける緩衝液として7
  8. 哺乳動物細胞培養の緩衝用8
  9. 体外受精および胚培養用の緩衝液として9
  10. ブラッドフォードまたはビシンコニン酸 (BCA) アッセイ用
  11. この藻類に対して毒性がないため、Amphidinium carterae
  12. に関する研究用10
  13. 赤血球内のタンパク質の損傷を防ぐために抽出バッファーに導入されています3

 

研究に Hepes を選択する前に、どのような懸念があるでしょうか?

  • 神経細胞の膜電位に影響を与えます11
  • ローリータンパク質の測定を妨げます12
  • 酸化還元の研究には適していません3
  • オオミジンコやミジンコなどの小型甲殻類（ミジンコ）に対して有毒です13。
  • ペルオキシダーゼによるフェノール酸化を妨げます14
  • 鉄の自動酸化速度に影響を与える可能性があります15
  • Folin 試薬を使用してタンパク質アッセイを実行する場合は推奨されません。

 

Hepes に関する役立つヒント:

  • 水に非常に溶けやすいです
  • 金属イオン結合は無視できます
  • 一般的なRNase阻害剤であるDEPCを不活化します。

詳細情報:HEPES handling and storage tips that you must know

詳細情報:Why use HEPES?

詳細情報:HEPES VS PBS (phosphate buffered saline)

Hopax Hepes Buffer

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References:

1 Good, N.E. & Izawa, S. (1972) Methods Enzymol. 24, 53-68. Available at https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/007668797224054X?via%3Dihub

2 Brom, M., Joosten, L., Oyen, W. J., Gotthardt, M. & Boerman, O. C. (2012) EJNMMI Res., 2, 4. Available at https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22284727

3 Ferreira C. M., Pinto I.S., Soares, E.V., & Soares H.M. (2015) (Un)suitability of the use of pH buffers in biological, biochemical and environmental studies and their interaction with metal ions – a review, Royal Society of Chemistry 30989-31003. Available at https://repositorium.sdum.uminho.pt/bitstream/1822/38712/1/document_19948_1.pdf

3 Grady, J. K., Chasteen, N. D., & Harris, D. C. (1988). Radicals from “Good's” buffers. Analytical Biochemistry, 173(1), 111-115. Available at https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2847586

4 Susin, S. A., Lorenzo, H. K., Zamzami, N., Marzo, I., Brenner, C., Larochette, N., & Kroemer, G. (1999). Mitochondrial release of caspase-2 and-9 during the apoptotic process. The Journal of Experimental Medicine, 189(2), 381-394. Available at https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2192979/

5 Soltis, D. E., Haufler, C. H., Darrow, D. C., & Gastony, G. J. (1983). Starch gel electrophoresis of ferns: a compilation of grinding buffers, gel and electrode buffers, and staining schedules. American Fern Journal, 9-27. Available https://www.jstor.org/stable/pdf/1546611.pdf

6 Michels, D. A., Hu, S., Schoenherr, R. M., Eggertson, M. J., & Dovichi, N. J. (2002). Fully automated twodimensional capillary electrophoresis for high sensitivity protein analysis. Molecular & Cellular Proteomics, 1(1), 69-74. Available at https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12096142

7 Fromm, M., Taylor, L. P., & Walbot, V. (1985). Expression of genes transferred into monocot and dicot plant cells by electroporation. Proceedings of the National Academy of Sciences, 82(17), 5824-5828. Available at https://www.jstor.org/stable/26200

8 Itagaki, A., & Kimura, G. (1974). TES and HEPES buffers in mammalian cell cultures and viral studies: problem of carbon dioxide requirement. Experimental Cell Research, 83(2), 351-361. Available at https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/0014482774903498

9 Mahadevan, M. M., Fleetham, J., Church, R. B., & Taylor, P. J. (1986). Growth of mouse embryos in bicarbonate media buffered by carbon dioxide, hepes, or phosphate. Journal of In Vitro Fertilization and Embryo Transfer, 3(5), 304-308. Available at https://link.springer.com/article/10.1007%2FBF01133390

10 Vasconcelos, M., Azenha, M., & Lage O. (1996) Electrochemical Evidence of Surfactant Activity of the Hepes pH Buffer Which May Have Implications on Trace Metal Availability to Cultures in Vitro. Analytical Biochemistry 241, 248–253. Available at https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8921194

11Cowan, A. I., & Martin, R. L. (1996) Brain Res., 717, 69–75. Available at https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/0006899396000522

12 Peterson, G. L. (1979). Review of the Folin phenol protein quantitation method of Lowry, Rosebrough, Farr and Randall. Analytical Biochemistry, 100(2), 201-220. Available at https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/0003269779902227

13 Keating, K. I., Caffrey, P. B., & Dagbusan, B. C. (1996) Environ. Toxicol. Chem., 15, 348–352. Available at https://citeseerx.ist.psu.edu/viewdoc/download?doi=10.1.1.535.9527&rep=rep1&type=pdf

14 Baker, C. J., Mock, N. M., Roberts, D. P., Deahl, K. L., Hapeman C. J., Schmidt W. F. & Kochansky J. (2007) Free Radical Biol. Med., 43, 1322–1327. Available at https://europepmc.org/abstract/med/17893045

15 Yang, X. & Chasteen, N. D. (1999) Biochem. J., 618, 615–618. Available at https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1220094/

発売日：2018.08.22

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